许多抗癌药物会阻止癌细胞中的信号，从而帮助细胞不受控制地繁殖并脱离组织。例如，阻断信号蛋白FAK(一种所谓的激酶)会导致乳腺癌细胞的活动性降低，因此转移的可能性也较小。问题在于，当FAK被抑制剂阻断时，紧密相关的信号蛋白PYK2变得更加活跃，从而接管了FAK的某些任务。因此，理想的是以尽可能长的时间以相同的方式抑制FAK和PYK2的抑制剂。

由歌德大学药物化学家Stefan Knapp教授领导的国际团队研究了一系列特殊合成的FAK抑制剂。所有抑制剂以大约相同的速率结合到FAK蛋白上。但是，它们的结合时间不同：最有效的抑制剂保持与FAK信号蛋白结合的时间最长。

使用结构和分子生物学分析以及计算机模拟，研究小组发现，长时间滞留在FAK结合口袋中的抑制剂的结合会引起结构变化。因此，通过与这些抑制剂的结合，FAK可以改变其形状，并在与抑制剂接触的位置形成特定的憎水结构，这与亲密拥抱相当。

另一方面，密切相关的蛋白质PYK2仍保持相对刚性，尽管最有效的FAK抑制剂也能阻断PYK2，但由于抑制剂从结合位点快速解离，其作用明显减弱。有趣的是，计算机模拟能够预测的结合非常好，提供精确的方法动力学模拟的药物候选药物的未来优化的解离速率。

Stefan Knapp教授解释说：“由于我们现在对这两种激酶的有效抑制剂相互作用的分子机制有了更好的了解，我们希望能够使用计算机模拟更好地预测抑制剂和候选药物在药物中的停留时间。到目前为止，人们对药物结合的动力学特性关注不大，但是，这种特性已成为开发更有效的药物的重要参数，这些药物旨在抑制其靶蛋白，例如在这种情况下。 FAK和PYK2不仅有效，而且需要很长时间。”