特定的核蛋白充当胶水，将遗传物质包装在人体内一个荒谬的小空间中。“粘合” DNA 的蛋白质被称为接头组蛋白，并在其电荷中隐藏着它们的秘密。它们带强正电荷，与带强负电荷的 DNA 融合。

因此，对立面的简单吸引是基因紧密包装的关键。由于互动如此强烈，他们提出了用胶水将所有东西保持在一起的想法。

在《自然化学》杂志上发表的一项新研究中，奥克兰大学的 Davide Mercadante 博士和来自瑞士、冰岛和的一组科学家研究了如果这些基因被如此紧密地包装起来，它们是如何被获取的。如何分解这些分子以促进基因表达?

“我们挑战了现有的观念，假设非结构化蛋白质可以解释基因的可塑性和动态世界，”Mercadante 博士说。“通过快速移动，不可能获得无序蛋白质如何形成的详细图片，我们必须从它们的结构中移动目标以了解它们的动态。”

研究人员首先用响应分子动力学的荧光染料标记组蛋白和 DNA，并通过显微镜观察分子。这并没有提供“分子图片”，而只是通过间接读取染料来了解分子的行为方式。可以提供最精细细节的分子模拟随后与实验紧密结合，并被指示提供所研究分子的可靠“快照”，从而为紧密相互作用如何在功能上动态地潜在地解包基因提供线索。

然而，DNA-组蛋白复合物中的强电荷互补性不允许基因轻易解包。不在与生活兼容的时间尺度上。该团队假设需要第三种分子来破坏 DNA-组蛋白复合物。已知与接头组蛋白相互作用的一种带强负电荷的非结构化蛋白质是胸腺素原-α。prothymosin-α 能否与 DNA 竞争结合，驱逐组蛋白以促进基因可用性?

在实验中，原胸腺素-α侵入组蛋白-DNA复合物，在组蛋白脱落之前形成三向复合物。“这具有巨大的影响，强大但模糊的分子关联可以精细地调节基因访问，这对生物学世界以及我们如何构想蛋白质活性产生了深远的影响，”Mercadante 博士说。

“我们的工作强化了细胞过程可以由非结构化蛋白质介导的概念，挑战了功能必须由特定蛋白质结构传达的历史观点。在这里，缺乏形状传达了使遗传物质在可观的时间尺度内可用所必需的可塑性，反对生物学的长期结构到功能范式。”

该研究的合著者包括瑞士苏黎世苏黎世大学的 Benjamin Schuler 教授;华盛顿特区国立卫生研究院 Robert Best 博士;Pétur Heiðarsson 副教授，冰岛大学，冰岛雷克雅未克;孟菲斯圣裘德儿童医院 Alessandro Borgia 博士;孟菲斯圣裘德儿童医院的 Madeleine Borgia 博士;瑞士苏黎世苏黎世大学 Daniel Nettels 博士;Beat Fierz 副教授，École polytechnique fédérale de Lausanne，瑞士洛桑。